leucina o ramificados

¿Leucina o ramificados?

Nuestra codirectora la Dra. Begoña Ruiz, habla sobre aminoácidos, en concreto sobre la leucina, sus características, funciones en el organismo y suplementación. ¡A disfrutar y aprender!

¿Qué es la leucina?

La leucina es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas, y pertenece al grupo de los aminoácidos esenciales, es decir, que no podemos producir y que debemos incluir en nuestra alimentación (1). Otros aminoácidos esenciales son la valina y la isoleucina, que junto a la leucina forman el grupo de los aminoácidos ramificados o Branched-Chain Amino Acids en inglés (los archiconocidos BCAAs).

Estos tres aminoácidos forman casi la tercera parte de los músculos esqueléticos, y se encargan de la síntesis de las proteínas en las fibras musculares (2). Estas cualidades de los BCAAs los han convertido en un suplemento tradicionalmente importante a la hora de conseguir la regeneración de tejidos del aparato locomotor tras el entrenamiento (3, 4). Sin embargo, dado su capacidad regeneradora del tejido conectivo en general, se utilizan de manera efectiva a nivel hospitalario tras traumatismos severos, quemaduras, sepsis y enfermedades hepáticas (5, 6) .

Suplementación de BCAAs

La suplementación de BCAAs (dentro de los cuales se encuentra la leucina) ha demostrado ser efectiva, además de los efectos ya mencionados de regeneración tisular, para mejorar el estado de ánimo en deportistas (4)  y en pacientes con depresión o alteraciones del estado de ánimo (3) , debido al mecanismo de transporte compartido con triptófano y tirosina en la barrera hematoencefálica, los precursores de serotonina y dopamina, respectivamente.

Por otro lado, debemos tener en cuenta que las personas de edad avanzada suelen presentar sarcopenia (pérdida de masa muscular) debida en parte al propio proceso de envejecimiento, pero también posiblemente a déficits nutricionales (7) . Las últimas investigaciones concluyen que la combinación óptima para aumentar la síntesis de proteínas tras el ejercicio en este grupo de edad sería un combinado de proteínas (bien en forma de aislado de suero o en forma de una comida completa) con un aporte extra de leucina (8, 9). Otras apuntan que es la leucina tras el ejercicio, independientemente de un aporte de aminoácidos completo, la responsable de este efecto anabólico (10) . Cabe destacar que parte de los beneficios que aporta la leucina se deben a su capacidad de mejorar la glucemia postprandial y la secreción de insulina, como demuestran estudios con pacientes con diabetes tipo 2 (11, 12) .

Leucina para mejorar la recuperación

En cuanto a la capacidad de la leucina por sí sola para mejorar la recuperación y la síntesis de proteínas en sujetos más jóvenes, parece ser que es su elevada concentración la que permite esta recuperación muscular, independientemente de la cantidad del resto de aminoácidos, como revela un reciente estudio a doble ciego randomizado (13) . En otro reciente estudio, el consumo de aminoácidos esenciales durante el ejercicio, dentro de los cuales la leucina aparezca en una elevada concentración, mejora la recuperación tras el mismo (14) .

Conclusión

Como conclusión, los BCAAs aportan numerosos beneficios al tejido conectivo y tienen la posibilidad de ayudar a mejorar el estado de ánimo. Dentro del grupo de los BCAAs, la leucina mejora la glucemia e insulinemia, junto a la capacidad de mejorar la síntesis de proteínas tanto en personas de edad avanzada y en deportistas, siempre sobre la base de una alimentación completa y equilibrada.

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Referencias:

  1. Eagle H (1959) Amino acid metabolism in mammalian cell cultures. Science 130(3373), 432-437.
  2. Wagenmakers AJ (1998) Muscle amino acid metabolism at rest and during exercise: role in human physiology and metabolism. Exerc Sport Sci Rev 26, 287-314.
  3. Cheuvront SN, Carter R,3rd, Kolka MA et al. (2004) Branched-chain amino acid supplementation and human performance when hypohydrated in the heat. J Appl Physiol (1985) 97(4), 1275-1282.
  4. Hassmen P, Blomstrand E, Ekblom B et al. (1994) Branched-chain amino acid supplementation during 30-km competitive run: mood and cognitive performance. Nutrition 10(5), 405-410.
  5. Sax HC, Talamini MA, Fischer JE (1986) Clinical use of branched-chain amino acids in liver disease, sepsis, trauma, and burns. Archives of Surgery 121(3), 358-366.
  6. Hodge S & Riley N (2008) Provision of nutrition support to critically ill burns patients: Can we do better? Nutrition 24(5), 504-505.
  7. Cruz-Jentoft AJ, Baeyens JP, Bauer JM et al. (2010) Sarcopenia: European consensus on definition and diagnosis: Report of the European Working Group on Sarcopenia in Older People. Age Ageing 39(4), 412-423.
  8. Luiking YC, Deutz N, Memelink RG et al. (2014) Postprandial muscle protein synthesis is higher after a high whey protein, leucine-enriched supplement than after a dairy-like product in healthy older people: a randomized controlled trial. Nutr J 13(9), E1-14.
  9. Wall BT, Hamer HM, de Lange A et al. (2013) Leucine co-ingestion improves post-prandial muscle protein accretion in elderly men. Clinical nutrition 32(3), 412-419.
  10. Rieu I, Balage M, Sornet C et al. (2006) Leucine supplementation improves muscle protein synthesis in elderly men independently of hyperaminoacidaemia. J Physiol (Lond ) 575(1), 305-315.
  11. van Loon LJ (2012) Leucine as a pharmaconutrient in health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 15(1), 71-77.
  12. Yang J, Chi Y, Burkhardt BR et al. (2010) Leucine metabolism in regulation of insulin secretion from pancreatic beta cells. Nutr Rev 68(5), 270-279.
  13. Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM et al. (2014) Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr 99(2), 276-286.
  14. Pasiakos SM, McClung HL, McClung JP et al. (2011) Leucine-enriched essential amino acid supplementation during moderate steady state exercise enhances postexercise muscle protein synthesis. Am J Clin Nutr 94(3), 809-818.

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